viernes, 9 de noviembre de 2018

Enzima

Molécula de naturaleza proteica que cataliza reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles
Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintasrodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.
Las enzimas[a]​ [b]​ son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamenteposibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.[4][5]​ En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes en una céluladetermina el tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta presencia depende de la regulación de la expresión génicacorrespondiente a la enzima.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG) de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. La gran diversidad de enzimas existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.[6]​ No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).[7][8]​ También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.[9]
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactorespara su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.
Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos o de productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de vaqueros o producción de biocombustibles.

Etimología e historia

Estructuras y mecanismos

Cofactores y coenzimas

Termodinámica

Cinética

Inhibición

Función biológica

Control de la actividad

Implicaciones en enfermedades

Clasificación y nomenclatura de enzimas

Aplicaciones industriales

Véase tambiénEditar

Notas

Referencias

Lecturas complementarias

Enlaces externos

Wikipedia

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